Thème 3 spé - TP3 : Le dysfonctionnement de la carboxypeptidase

Étape 1 :

• Que faire : travailler au niveau moléculaire avec logiciel rastop pour 3D (site actif) / anagène pour localisation mutation
• Comment faire : comparer l’enzyme normale avec l’enzyme mutée
• Résultats attendus : la comparaison doit faire ressortir la localisation de la mutation par rapport à la séquence et ou site actif.
• mutation en dehors du site actif ou au niveau zone de reconnaissance ou au niveau zone catalytique.

Étape 2 /3 :

- La forme de l’enzyme est décrite et expliquée / Le site actif est localisé (surface ou cœur de l’enzyme). Croquis manuscrit simplifié et légendé.

- Comparer les sites actifs de l’enzyme seule et de l’enzyme associée au substrat / Document imprimé légendé et annoté

Étape 4 :

• Je vois : deux mutations  Tyr248Gly et His69Gly
• Je sais : remplacement acide aminé par un autre = substitution / rôle des zones du site actif

• Je conclus : la substitution Tyr248Gly entraîne une modification au niveau de la zone de reconnaissance. Le substrat n’est pas « enfermé » empêchant son hydrolyse.

La substitution His69Gly entraîne une modification au niveau de la zone catalytique. Impossible de savoir si cette mutation peut empêcher le fonctionnement de l’enzyme…